Glutathion peroxydase

La glutathion peroxydase est une enzyme constituée de quatre sous-unités contenant chacune un atome de sélénium incorporé dans une molécule de sélénocystéine (dans laquelle l'oxygène du groupement hydroxyle de la sérine est remplacé par le sélénium). La glutathion peroxydase est présente dans les liquides extracellulaires et dans les cellules au niveau du cytosol et des mitochondries. Elle assure la transformation des hydroperoxydes organiques, lipidiques surtout, de type ROOH en ROH.

Réaction

Il va pouvoir lutter conter les radicaux libres qui, si ils sont en trop grand nombre, vont attaquer et détruire l'ADN. Les plus dangereux sont le peroxyde d'hydrogène (H₂0₂) et les peroxydes organiques :

GSH représente le monomère réduit du glutathion, et GS-SG représente le disulfure de glutathion. Sa lutte contre le peroxyde d'hydrogène se fait de cette façon :

2GSH + H₂O₂ → GS–SG + 2H₂O

Ce qui forme au final 1 pont entre deux cystéines, nommé pont cystine et deux molécules d'eau

Sa lutte contre les peroxydes organiques :

2GSH + R-OOH → GS-SG + ROH + H₂O

Ce qui forme au final un pont cystine, un alcool et une molécule d'eau.

On transforme ainsi une molécule toxique en molécules assimilables (eau ou alcool).

La glutathion réductase réduit ensuite le glutathion oxydé pour compléter le cycle :

GS–SG + NADPH + H+ → 2 GSH + NADP+

Histoire

La glutathion peroxydase fut découverte en 1957 par Gordon C. Mills. ^[1]

References

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