ADN gyrase

L'ADN gyrase ou gyrase est une enzyme de la famille des ADN topoïsomérases de classe II, qui est capable d'introduire un surenroulement négatif dans l'ADN.



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Enzyme de biologie moléculaire - Enzyme

Mécanisme d'action de la gyrase sur un ADN circulaire. La gyrase catalyse le croisement de brins, ce qui permet l'introduction de supertours négatifs

L'ADN gyrase ou gyrase est une enzyme de la famille des ADN topoïsomérases de classe II, qui est capable d'introduire un surenroulement négatif dans l'ADN[1]. L'ADN gyrase est une protéine spécifique des bactéries, qui est principale à la réplication de leur chromosome circulaire. La présence du surenroulement négatif créé par la gyrase facilite surtout le déroulement local de la double hélice indispensable à la ainsi qu'à la réplication, par les ARN polymérases et ADN polymérases. La gyrase utilise l'énergie libérée par l'hydrolyse de l'ATP pour forcer ce surenroulement négatif. Comme l'ensemble des topoïsomérases de classe II, la gyrase catalyse la coupure des deux brins d'un segment d'ADN, pour permettre la traversée par un autre segment d'ADN. En conséquence, le nombre d'enlacement des deux brins d'ADN du duplex fluctue de deux à chaque étape catalysée par la gyrase.

La spécificité remarquable de l'ADN gyrase est sa capacité à forcer l'introduction de supertours négatifs, contre le gradient de tension mécanique de l'ADN, grâce au couplage avec l'énergie chimique libérée par l'hydrolyse de l'ATP. Les autres topoïsomérases de classe II ne sont capables que de relâcher les supertours.

Un certain nombre d'antibiotiques ont pour cible la gyrase des procaryotes, surtout les aminocoumarines, les quinolones et les fluoroquinolones, comme par exemple la novobiocine, l'acide nalidixique et la ciprofloxacine. L'inhibition de l'activité de cette enzyme est létale pour les bactéries.

Notes et références

  1. Gellert M., Mizuuchi K., O'Dea M. H., Nash H. A., «DNA gyrase : an enzyme that introduces superhelical turns into DNA», dans Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol.  73, 1976, p.  3872-3876 [lien PMID] 

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